Miért görbül a haja szála?

Egy ciszteinben gazdag fehérje, a keratin teszi erőssé, mégis alakíthatóvá hajszálainkat. A keratinban, akárcsak a legtöbb fehérjében, kialakulnak a szerkezet fenntartását szolgáló hidrogénhidak, de ezek a másodlagos kötőerők víz vagy pára hatására könnyedén felbomlanak. Ha a haj megszárad, a hidrogénkötések újra létrejönnek. A hajszárító tovább erősítheti ezeket a kötéseket, de a hatás így is csak a legközelebbi felhőszakadásig tart.

A következőkben a Természet Világa Simon Ágnes: Miért görbül a haja szála? című cikkének szövegét közöljük változtatás nélkül, a szerkesztőség engedélyével.

A hidrogénkötéseken kívül a keratinszálak között stabilabb, vízzel nem hasítható kötések is létrejönnek. A cisztein-oldalláncok oxidációra képes tiolcsoportokat (-SH) tartalmaznak, melyek egymással diszulfidhidakat hoznak létre (lásd az ábrán), így stabilizálják a fehérje szerkezetét. A hidrogénkötésnél jóval erősebb diszulfidhidak kovalens kötést jelentenek, melyet csak redukálószerek képesek elhasítani: a keratinkötegek megszelídíthetők és akár egyenes, akár göndör frizura formálható. Ekkor a diszulfidhidak átrendeződnek és az így kialakított elrendeződés oxidálószerekkel rögzíthető. A hajcsavarókkal kényszerített szerkezet termodinamikailag nem olyan kedvező, mint a természetes állapot, ezért a diszulfidhidak egy idő után felbomlanak és a dauer (a tartós hullám) "kimegy" a hajból. Redukálószerként a fodrászok leggyakrabban lúgos oldatokat használnak, ilyen például a tioglikolsav ammóniumsója, az ammónium-tioglikolát; az oxidálószerek pedig például hidrogén-peroxid-tartalmú anyagok. Így készül a dauer, illetve ezeket alkalmazzák a haj mesterséges egyenesítése során is.

Ha egy hajszálat elégetünk, a felszabaduló kellemetlen szagból mindjárt tudjuk, hogy kéntartalmú fehérjével van dolgunk. A cisztein mellett azonban még számos aminosav vesz részt a keratin felépítésében, melyek sorrendjét a 17. kromoszóma rövid karján található gén kódolja. Sokáig úgy hitték, aki göndörnek születik, annak keratinfehérjéiben több cisztein található. A legfrissebb kutatások szerint azonban nem ez, hanem a hajhagymák alakja befolyásolja adottságainkat: hengeres formájú hajhagymákkal egyenes szálú, ovális vagy bab alakú hajhagymákkal göndör hajra számíthatunk.

A keratin volt az első fehérje, melynek szerkezetvizsgálata során a fehérjék másodlagos szerkezeti elemei, az alfa-hélix és a béta- redőzött réteg szabályszerűségeit felfedezték. Egy szabályos ismétlődéseket tartalmazó makromolekulán jellegzetes mintázat szerint szóródnak a röntgensugarak, ha az ismétlődő pontok közti távolság összemérhető a röntgensugár hullámhosszával. Ha a röntgensugár hullámhossza ismert, akkor a fehérjében található ismétlődő távolságok is kiszámíthatók. William Austbury angol krisztallográfus az 1930-as években igen jó minőségű felvételeket készített a hajban és a körömben előforduló fehérjékről. Ezek a felvételek a fehérjékben előforduló periodikus ismétlődésekre utaltak. A jelenség kvantummechanikai értelmezését Linus Pauling, a később Nobel-díjjal kitüntetett kémikus először 1937-ben próbálta megadni, de kérdéseire akkor még nem sikerült kielégítő választ találnia. Rendelkezésére álltak a japán és német kutatók selyemről és gyapjúról készült felvételei is, azonban ezek egyike sem volt kéznél, amikor 1948-ban egy náthából lábadozva újra eszébe jutott a probléma és polipeptidláncot rajzolt egy papírra, majd a papírt olyan formákra igyekezett hajtogatni, hogy az aminosavak egymáshoz képest periodikusan ismétlődjenek. Úgy igyekezett, hogy kialakulhassanak a hidrogénhidak, miközben a peptidkötések egy síkban maradnak. Rövid próbálkozás után rájött, hogy ehhez a papírcsíkot redősen vagy egy hélix (csavarvonal) mentén kell meghajtani. Amikor megtalálta a peptidgerinc atomtávolságai ismeretében lehetséges helikális szerkezetet, visszaszámolta, hogy a hélixben mekkora lehet az ismétlődő szakaszok távolsága, amely később jól egyezett a röntgenes szerkezetvizsgáló mérések eredményeivel.

A diszulfidhíd két tiolcsoport (-SH) között kialakuló kovalens kötés

Míg a globuláris (gombolyagszerű) fehérjék közönséges oldószerekben oldhatók és változatos térbeli felépítéssel rendelkezhetnek, addig a fibrilláris (fonalas) fehérjék vízben oldhatatlanok és nyújtott szerkezetűek. (Keratin esetén épp a sűrű diszulfidhidak miatt válik oldhatatlanná a fehérje.) Mind a globuláris, mind a fibrilláris fehérjéket aminosavak láncolata alkotja ("elsődleges szerkezet"), melyek alfa-hélixekké vagy béta-redőzött réteggé rendeződnek. Ezek az ún. másodlagos szerkezeti elemek globuláris fehérjék esetén kanyarok és rendezetlen részletek közbeiktatásával tovább kombinálódnak és kompakt egységeket (harmadlagos szerkezet) hoznak létre. Sokszor több ilyen egységre van szükség, hogy működőképes oligomerek alakuljanak ki (negyedleges szerkezet) és az élő szervezet receptorai, enzimei vagy szállítófehérjéi legyenek. Fibrilláris fehérjék esetén pusztán a másodlagos szerkezeti elemek ismétlődéséről beszélhetünk. Vagy csak alfa-hélix, vagy csak béta-redőzött réteg fordul elő bennük, aminosav-sorrendjükben pedig gyakorta ismétlődések találhatók (a keratin szerkezetében például hét aminosavanként ismétlődés figyelhető meg).

A fibrilláris fehérjék legtöbbször támasztó vagy kitöltő szerepet látnak el. Legismertebb közülük maga a keratin és a kollagén. A keratin csupa alfa-hélixet tartalmazó típusa (az alfa-keratin) összefonódott, ún. "coiled coil" (feltekeredett csavar) szerkezetet vesz fel (ilyen található a hajban és a körömben, utóbbi keménységét szintén számos diszulfidhíd biztosítja). A béta-redőzött réteget tartalmazó bétakeratin alkotja a selyem és a pókháló fonalait. A rétegek sűrű rostokká épülnek össze, melyek sokkal vékonyabbak, mint a keratinkötegekből álló haj. Ez a szerkezet biztosítja a selyem számos előnyös tulajdonságát. A madarak tollazata is dús keratinban, amelynek kialakításához a tojás magas kéntartalma a forrás. A kollagént az alfa-keratinhoz hasonlóan hélixek alkotják, de erre a fehérjecsoportra (mely a csontokban és a porcokban található) a hármas hélix szerkezet jellemző. Akollagén (melyből a kolloid szó származik) az enyv alapanyagaként is ismert.

Az alfa-keratin nemcsak a hajban, hanem a bőr elszarusodott részeiben, a gyapjúban, a körömben és a fogzománcban is megtalálható. Számunkra az emészthetetlen keratin természetesen nem lehet tápanyag, a molylepkék azonban ezt a fehérjetartalmat is igyekeznek hasznosítani. Olyan anyagokat termelnek, melyek képesek a diszulfidhidakat felszakítani és így a gyapjúból készült szálakat megemészthetik.

Végül, de nem utolsósorban alfa-keratint találunk bizonyos állatok patáiban, karmaiban és szarvaiban is. Innen ered a fehérje neve: a kerósz görögül szarvat jelent, miként ez a rinocérosz (orrszarvú) nevéből könnyen megjegyezhető.

Hajunk tükrözi étkezési szokásainkat és árulkodhat kábítószerélvezetről vagy mérgezésről is. A haj akár több ezer évig is megmarad, hiszen a régészek munkáiból például az is kiderült, hogy II. Ramszesz vörös hajat viselt.