Závodszky Péter

Fehérjék - a szerkezettől a funkcióig, a fizikától a biológiáig

Két fehérje specifikus összekapcsolódása sokkal inkább hasonlít egy kézfogásra, mint a kulcs zárba helyezésére. Ez a tulajdonság az alapja annak, hogy az egyes fehérjék felszínének szinte végtelen változatosságú mintázata hatékonyan felismeri és szorosan, de visszafordíthatóan megköti a célmolekulákat.

A laboratóriumban képesek vagyunk aminosavakat szintetizálni, amelyek C-, N-, H-, O- és S-atomokból állnak Az aminosavakat polipeptidlánccá egyesíthetjük. A természetben 20 különböző aminosavból épülnek fel a fehérjék (3. ábra). Ennek az aminosavkészletnek az a legfontosabb sajátossága, hogy az oldalláncaik szinte minden fizikai és kémiai tulajdonságot megtestesítenek, amivel ilyenféle vegyületek rendelkezhetnek. Van közöttük kicsi és nagy, töltött és semleges, gyűrűs és lineáris, poláros és víztaszító. A polipeptidlánc az esetek többségében vízben oldható. E polimerlánc még semmilyen rendkívüli tulajdonsággal nem rendelkezik azok közül, amelyeket egy működő fehérjétől elvárhatunk. Ha jól tervezzük meg a láncot, akkor lesz egy fontos sajátsága: vizes közegben tömör gombolyaggá tekeredik fel. Ha jó a terv, akkor egy és csakis egy tömör szerkezet alakul ki. Ez a jelenség a fizika törvényei alapján megérthető és megjósolható. A lánc felveszi az energetikailag legstabilisabb szerkezetet. A víztaszító oldalláncok egymással, a polárosak a vízzel keresnek kapcsolatot.

Nem könnyű ilyen aminosavsorrendet tervezni, nem is nagyon tudunk - egyelőre. A természet viszont kiügyeskedte a jó szerkezeteket. Ennek az egyedi szekvenciának hatalmas előnyei vannak:

1. egyedi térszerkezet, egyedi felületi mintázat, ami megfelel a későbbi funkciónak;
2. önálló szerveződési képesség;
3. viszonylagos stabilitás;
4. szerkezeti flexibilitás.

Nézzük, hogy miért hasznosak ezek a tulajdonságok.